突触囊泡蛋白2A（SV2A）作为抗癫痫药物的关键靶点，近年来研究取得突破性进展。SV2A广泛分布于中枢神经系统突触前神经末梢，通过调控突触囊泡的成熟与神经递质释放维持神经元稳定性。复旦大学屈前辉团队通过冷冻电镜技术揭示，SV2A蛋白以二聚体形式与布瓦西坦结合，其中一单体因药物分子诱导发生显著构象变化，这一发现为理解西坦类药物作用机制提供了分子基础。

　　布瓦西坦作为SV2A的高选择性配体，通过增强对SV2A的亲和力（解离常数Kd=0.6 nM），在临床中展现出显著优势。其III期临床试验显示，200mg/d剂量组癫痫发作频率较基线降低40.7%，且耐受性优于同类药物左乙拉西坦。在儿童患者中，布瓦西坦按体重给药（最大剂量200mg/d）使发作频率降低41.5%，且副作用多为轻度至中度。

　　基于SV2A的靶点特性，新型药物研发聚焦于优化分子结构与药代动力学特性。研究显示，SV2A二聚体构象的独特性可能为开发更高选择性药物提供方向。此外，针对SV2A在谷氨酸能突触中的关键作用，未来药物或可联合调控谷氨酸代谢，进一步提升疗效。

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